Totul despre glande și sistemul hormonal Cum se verifică pancreasul ce teste trebuie efectuate pentru a identifica patologia

Salutări tuturor celor care fac exerciții și doar curioșilor. Astăzi voi vorbi despre testele pentru enzimele din sânge (în termeni simpli, enzimele sunt compuși cu participarea cărora apar diferite reacții în organism), ce sunt acestea și ce înseamnă modificările indicatorilor într-o direcție sau alta. Cred că va fi interesant atât pentru cei care se antrenează, cât și pentru cei care doar își îngrijesc sănătatea. Să începem.

Aceasta este o enzimă cu ajutorul căreia au loc reacții în modul alactat de furnizare a energiei (pentru mai multe detalii, consultați articolul meu anterior). Dacă vă amintiți, în acest mod se întâmplă următoarele: 1) fosfatul de creatină se descompune în ATP și creatină. 2) ATP se combină cu creatina pentru a crea fosfat de creatină. Ambele reacții apar cu participarea creatin kinazei.

Conținutul este normal: bărbați cu vârsta peste 17 ani: nu mai mult de 190 de unități / l. Femeile cu vârsta peste 17 ani - nu mai mult de 167 unități / l.

Trebuie remarcat faptul că această enzimă este activă nu numai în mușchi, ci și în creier și inimă. Prin urmare, se disting trei forme de creatin kinază: 1 formă (creatin kinază IV) - este localizată în creier, 2 formă (creatin kinază MV) - se găsește în principal în miocard, 3 formă (creatin kinază MM) - este localizată în mușchi. În laboratoare, este posibil, în general, să treacă CC total (aceasta este suma totală, respectiv) și MV CC (cantitatea de CC cardiacă).

- O formă de CC (BB) nu poate pătrunde în bariera hematoencefalică (cu alte cuvinte, protecția creierului, astfel încât să nu fie ușor să pătrundă în el), prin urmare, nu este observată în plasma sanguină nici chiar în accident vascular cerebral. Prin urmare, acest formular nu are valoare de diagnostic..

- 2 formă de CC (MV), este utilizat în diagnosticare ca indicator al infarctului miocardic. Există o creștere puternică a concentrației sanguine.

- 3 forme de CC (MM) cresc cu leziunile și leziunile musculare.

Motive pentru creșterea concentrației creatin kinazei totale:

- afectarea alimentării cu sânge a mușchilor

- poate crește, de asemenea, la persoanele sănătoase cu efort fizic ridicat, dar o ușoară creștere față de nivelul inițial indică o creștere a puterii de alactat.

- Dacă tipul CF este exclus, atunci o creștere importantă a CC poate indica nedecoperirea..

Motivele scăderii concentrației creatin kinazei totale:

- pierderea țesutului muscular

O enzimă care este implicată în oxidarea finală a glucozei (oxidare anaerobă). Anume, este implicat în conversia piruvatului în lactat. La fel ca creatina kinază, în funcție de locul de acțiune, are cinci forme, care se numesc așa: LDH - 1, LDH - 2, LDH - 3, LDH - 4, LDH - 5. În laboratoarele urbane, nu toate formele pot fi transmise, în analizează în principal LDH total și LDH 1 și 2. Vreau să menționez că dacă în starea inițială aveți LDH și CK normale, dar după ciclul de formare ambii indicatori sunt supraestimați, acest lucru indică nu doar supraîntrenarea și nedecoperirea, indică posibila moarte a miocitului.

Conținutul este normal: peste 17 ani 125-220 unități / l. Acest număr reprezintă: LDH1- (17-27%) / LDG2- (27-37%) / LDG3- (18-25%) / LDG4- (3-8%) / LDG5- (1-5%)

- (LDH-1 / LDH-2) - localizat în principal în rinichi și inimă

- (LDG-3) - localizat în splină, glandele suprarenale, pancreas și ganglioni limfatici

- (LDH-4 / LDH-5) - acționează în mușchiul scheletic

- (LDH-5) - se găsește în ficat

Motive pentru creșterea concentrației de lactat dehidrogenază totală:

- infarct miocardic sau pulmonar

- boli ale țesutului muscular

- consumul de alcool, cofeină

Motivele scăderii concentrației de lactat dehidrogenază totală:

- medicamente care reduc activitatea lactatului dehidrogenazei

- activitate crescută a compușilor care inhibă enzima, cum ar fi ureea.

Aceasta este o enzimă care este implicată în transaminarea aminoacizilor, nu este nevoie să explicăm acest proces în detaliu, prin urmare, în termeni simpli, există un mecanism în organism care permite unuia să obțină altul dintr-un aminoacid, acesta este transaminarea. Și AST este implicat în acest proces. Cea mai mare concentrație a acestuia se găsește în celulele ficatului, inimii (în plus, activitatea AST în miocard este de 10.000 de ori mai mare decât în ​​sânge), țesutul nervos și mușchii. Într-o măsură mai mică - în pancreas, splină și plămâni. Dacă concentrația de AST este crescută în timpul analizei, aceasta se datorează cel mai probabil miocardului sau ficatului..

Conținut normal: bărbați cu vârsta peste 17 ani: nu mai mult de 37 de unități / l, femei cu vârsta peste 17 ani: nu mai mult de 31 de unități / l.

În practică, există așa-numitul „indice de deteriorare a țesutului muscular” - acesta este raportul dintre CK și AST, adică ambele analize sunt prezentate, iar numărul de CC este împărțit la AST, în mod normal nu ar trebui să depășească 10, dacă depășește, atunci țesutul muscular este deteriorat. Și cu cât numărul este mai mare, cu atât daunele sunt mai puternice.

Motive pentru creșterea concentrației de AST:

- tromboza arterei pulmonare

- vătămarea fibrelor musculare. Rețineți acest lucru atunci când faceți testul în timpul ciclului de antrenament..

Motivele scăderii concentrației de AST:

Funcțiile sunt aceleași ca și pentru AST, transferul grupului amino. Diferența dintre ele se află în grupul de aminoacizi, iar locația, adică ALT interacționează cu alanina, iar AST interacționează cu acid aspartic (aspartat). Cea mai mare activitate a ALT este în ficat, fiind în același timp principalul indicator al activității sale, iar dacă organul este deteriorat, va crește concentrația în sânge cu mult înainte de apariția simptomelor..

Conținut normal: bărbați cu vârsta peste 17 ani: nu mai mult de 37 de unități / l, femei cu vârsta peste 17 ani: nu mai mult de 31 de unități / l.

Raportul indicatorilor AST la ALT (împărțim valorile numerice ale AST / ALT) se numește „coeficientul Ritis”. În mod normal, ar trebui să obțineți 1,33 + - 0,42.

Cu infarctul miocardic, concentrația de AST în sânge crește cu un factor de 10 (deoarece este afectat organul locului principal al acțiunii enzimei) și, prin urmare, coeficientul Ritis crește brusc.

Și cu afectarea ficatului, cum ar fi hepatita, conținutul de ALT din sânge crește, prin urmare coeficientul Ritis va scădea.

Motivele creșterii concentrației ALT:

- infarct miocardic extins

- leziuni severe sau necroză musculară

Motivele scăderii concentrației de AST:

- necroza celulelor hepatice

O enzimă din intestinul subțire care declanșează hidroliza (descompunerea) trigliceridelor (alimente grase pe care le consumăm) în acizi grași liberi. Este produs de pancreas și, atunci când este inflamat, intră în sânge. Este un indicator direct al pancreatitei. Și dacă înșelați des, vă sfătuiesc să urmați acest indicator, ca, în principiu, pentru ALT.

Conținut normal: 8-78 unități / l.

Motivele creșterii concentrației de lipază:

- alte boli ale pancreasului

- boala vezicii biliare

Motive pentru scăderea concentrației de lipază:

- excesul de grăsime din dietă sau hiperlipidemie ereditară

Aceasta este o enzimă cu participarea căreia au loc reacții acolo unde există un schimb de acid fosforic, adică unde există un transfer de f / c de la o conexiune la alta. Cea mai mare concentrație de fosfatază alcalină se găsește în țesutul osos, mucoasa intestinală, rinichi și celule hepatice. Creșterea nivelului de enzime serice este asociată în principal cu boli hepatice sau osoase.

Conținutul este normal: femei peste 15 ani 40-150 unități / l, bărbați peste 20 de ani 40-150 unități / l.

Motivele pentru concentrația crescută de fosfatază alcalină:

Motivele pentru concentrația crescută de fosfatază alcalină:

- afectarea creșterii osoase

- lipsa de zinc și magneziu în dietă

Cu ajutorul analizelor enumerate, puteți monitoriza munca inimii, asigurați-vă că nu există supraîncărcare în antrenament. Împreună cu substanțe anorganice din sânge (creatinină, uree, acid uric) și LDH, CK, AST, pot fi evaluate atât starea funcțională a corpului, cât și procesul de antrenament (adecvat, inadecvat). ALT poate fi luat pentru a verifica starea ficatului dacă nu aveți un stil de viață foarte sănătos sau nu luați medicamente, suplimente alimentare, suplimente alimentare sportive. La aceasta se poate adăuga lipaza..

În general, există informații pentru gândire, în special împreună cu articole din trecut despre analize. Toate bune dispoziții, sănătate și antrenament excelent. Igor Zaitsev a fost cu tine.

Profitând de această ocazie, voi face publicitate trailerului canalului pe YouTube, o mulțime de material video este, de asemenea, lansat acolo..

Test biochimic de sânge, enzime din sânge. Amilază, lipază, ALT, AST, lactat dehidrogenază, fosfatază alcalină - crește, scade performanța. Cauzele încălcărilor, analiza analizei.

Într-un test biochimic de sânge, se folosește adesea determinarea activității enzimei. Ce sunt enzimele? O enzimă este o moleculă proteică care accelerează reacțiile biochimice din corpul uman. Termenul enzimă este sinonim cu enzimă. În prezent, ambii termeni sunt utilizați în același sens ca sinonimele. Cu toate acestea, știința care studiază proprietățile, structura și funcția enzimelor se numește enzimologie..

Să luăm în considerare ce este această structură complexă - o enzimă. Enzima constă din două părți - proteina în sine și centrul activ al enzimei. Partea proteică se numește apoenzimă, iar centrul activ se numește coenzimă. Întreaga moleculă enzimatică, adică apoenzima plus coenzima, se numește holoenzimă. Apoenzima este întotdeauna reprezentată exclusiv de o proteină cu structura terțiară. Structura terțiară înseamnă că un lanț liniar de aminoacizi este transformat într-o structură de configurație spațială complexă. Coenzima poate fi reprezentată de substanțe organice (vitamina B6, B1, B12, flavină, hem etc.) sau anorganice (ioni metalici - Cu, Co, Zn etc.). De fapt, accelerarea reacției biochimice este efectuată tocmai de coenzimă.

Ce este o enzimă? Cum funcționează enzimele?

Substanța asupra căreia acționează enzima se numește substrat, iar substanța care rezultă din reacție se numește produs. Deseori numele enzimelor se formează prin adăugarea finalului - aza la numele substratului. De exemplu, succinat dehidrogenază - descompune succinat (acid succinic), lactat dehidrogenază - descompune lactatul (acid lactic) etc. Enzimele sunt împărțite în mai multe tipuri, în funcție de tipul de reacție pe care îl accelerează. De exemplu, dehidrogenazele efectuează oxidarea sau reducerea, hidrolazele efectuează scindarea unei legături chimice (tripsină, pepsină - enzime digestive) etc..

Fiecare enzimă accelerează o singură reacție specifică și funcționează în anumite condiții (temperatura, aciditatea mediului). Enzima are o afinitate pentru substratul său, adică nu poate funcționa decât cu această substanță. Recunoașterea substratului „cuiva” este asigurată de apoenzimă. Adică, procesul de lucru al enzimei poate fi reprezentat după cum urmează: apoenzima recunoaște substratul, iar coenzima accelerează reacția substanței recunoscute. Acest principiu de interacțiune a fost numit ligand - receptor sau interacțiune în conformitate cu principiul blocării cheii, adică la fel cum o cheie individuală se potrivește unei blocări, la fel un substrat individual se potrivește unei enzime.

Sângele amilazic

Amilaza este produsă de pancreas și este implicată în descompunerea amidonului și glicogenului în glucoză. Amilaza este una dintre enzimele implicate în digestie. Cel mai mare conținut de amilază se găsește în pancreas și glandele salivare..

Există mai multe tipuri de amilază - α-amilază, β-amilază, γ-amilază, dintre care cea mai răspândită determinare a activității α-amilazei. Concentrația acestui tip de amilază este determinată în sânge în laborator..

Sângele uman conține două tipuri de α-amilază - de tip P și de tip S. În urină, 65% din tipul P de α-amilază este prezent, iar în sânge, până la 60% este de tip S. A-amilaza de tip P a urinei în studiile biochimice se numește diastază, pentru a evita confuzia.

Activitatea α-amilazei în urină este de 10 ori mai mare decât activitatea α-amilazei din sânge. Determinarea activității α-amilazei și diastazei este utilizată pentru diagnosticarea pancreatitei și a altor boli ale pancreasului. În pancreatita cronică și subacută, se folosește determinarea activității α-amilazei în sucul duodenului.

Rata amilazei din sânge

numele analizeinorma în μcatal / lunități de măsură în U / L (U / L)
  • activitatea amilazei din sânge
16-30 μcatal / l20-100 U / l
  • activitatea urinei diastaza (amilaza)
28-100 μcatal / lpână la 1000 U / l

Creșterea amilazei sanguine

O creștere a activității α-amilazei în sânge se numește hiperamilazemie, iar o creștere a activității urinei diastază se numește hiperamilazurie..

O creștere a amilazei din sânge este detectată în următoarele condiții:

  • la începutul pancreatitei acute, maximul este atins după 4 ore de la debutul atacului și scade la normal timp de 2-6 zile de la debutul atacului (o creștere a activității α-amilazei este posibilă de 8 ori)
  • cu exacerbarea pancreatitei cronice (în timp ce activitatea α-amilazei crește de 3-5 ori)
  • dacă există tumori sau calculi în pancreas
  • infecție virală acută - oreion
  • intoxicație cu alcool
  • sarcina extrauterina
Când urina amilază este crescută?
O creștere a concentrației de amilază în urină se dezvoltă în următoarele cazuri:
  • în pancreatita acută, creșterea activității diastazei are loc de 10-30 de ori
  • cu o exacerbare a pancreatitei cronice, activitatea diastazei crește de 3-5 ori
  • în bolile inflamatorii hepatice, există o creștere moderată a activității diastazei de 1,5-2 ori
  • apendicita acuta
  • colecistita
  • obstructie intestinala
  • intoxicație cu alcool
  • sângerare dintr-un ulcer al tractului gastro-intestinal
  • în tratamentul medicamentelor cu sulf, morfină, diuretice și contraceptive orale
Odată cu dezvoltarea necrozei pancreatice totale, a cancerului pancreatic și a pancreatitei cronice, activitatea α-amilazei poate să nu crească.

Scăderea sângelui și a urinei amilazei

Există condiții în organism în care activitatea α-amilazei poate fi redusă. Activitatea scăzută a diastazei în urină este detectată în boala ereditară severă - fibroza chistică.

În sânge, o scădere a activității α-amilazei este posibilă după un atac de pancreatită acută, cu necroză pancreatică și, de asemenea, cu fibroză chistică.

În ciuda faptului că α-amilaza este prezentă în rinichi, ficat și pancreas, determinarea activității sale este utilizată în principal în diagnosticul bolilor pancreasului..

Cum să fii testat pentru amilază?

Lipaza

Structura, tipurile și funcțiile lipazei
Lipaza este una dintre enzimele digestive implicate în descompunerea grăsimilor. Această enzimă necesită prezența acizilor biliari și a unei coenzime numite colipază. Lipaza este produsă de diferite organe umane - pancreas, plămâni, leucocite.

Lipaza, care este sintetizată în pancreas, are cea mai mare valoare diagnostică. Prin urmare, determinarea activității lipazei este utilizată în principal în diagnosticul bolilor pancreasului..

Rata lipazei sanguine

Rata de activitate a lipazei
  • activitatea lipazei din sânge
13 - 60U / ml

Când lipaza din sânge este crescută?

Când nivelul lipazei din sânge este scăzut?

Cum să vă pregătiți pentru un test de lipază?

Pentru a determina activitatea lipazei, sângele este prelevat dintr-o venă, dimineața, pe stomacul gol. În noaptea dinaintea testului, nu trebuie să luați alimente grase, condimentate și picante. În caz de urgență, sângele dintr-o venă este donat indiferent de ora din zi și de pregătirea anterioară.În prezent, metoda imunochimică sau metoda enzimatică este cel mai adesea utilizată pentru a determina activitatea lipazei. Metoda enzimatică este mai rapidă și necesită mai puține calificări ale personalului.

Lactat dehidrogenază (LDH)

Rata sângelui lactat dehidrogenazei (LDH)

Ratele LDH din sânge
  • adulți
0,8-4 μmol / h * l140-350 U / l
  • nou-născuți
2,0-8 μmol / h * l400-700 U / l

Valoarea diagnosticului izoformelor LDH

Pentru diagnosticarea diferitelor boli, determinarea activității izoformelor LDH este mai informativă. De exemplu, cu infarctul miocardic, există o creștere semnificativă a LDH1. Pentru confirmarea de laborator a infarctului miocardic, se determină raportul LDH1 / LDH2 și, dacă acest raport este mai mare de 1, atunci persoana a avut un infarct miocardic. Cu toate acestea, astfel de teste nu sunt utilizate pe scară largă datorită costului și complexității lor ridicate. De obicei, se determină activitatea totală a LDH, care este suma activității totale a tuturor izoformelor LDH..

LDH în diagnosticul de infarct miocardic
Să luăm în considerare valoarea diagnosticului determinării activității totale a LDH. Determinarea activității LDH este utilizată pentru diagnosticarea tardivă a infarctului miocardic, deoarece o creștere a activității sale se dezvoltă la 12-24 de ore după atac și poate rămâne la un nivel ridicat până la 10-12 zile. Aceasta este o circumstanță foarte importantă atunci când se examinează pacienții internați la spital după un atac. Dacă creșterea activității LDH este nesemnificativă, atunci avem de-a face cu un infarct focal mic, dacă, dimpotrivă, creșterea activității este pe termen lung, înseamnă că vorbim despre un atac cardiac extins. La pacienții cu angină pectorală, activitatea LDH este crescută în primele 2-3 zile după atac..

LDH în diagnosticul de hepatită
Activitatea LDH totală poate crește în hepatita acută (datorită creșterii activității LDH4 și LDH5). În același timp, activitatea serică a LDH crește în primele săptămâni ale perioadei icterice, adică în primele 10 zile.

Norma LDH la persoanele sănătoase:

O creștere a activității LDH la persoanele sănătoase (fiziologică) este posibilă după efort, în timpul sarcinii și după consumul de alcool. Cofeina, insulina, aspirina, acebutololul, cefalosporinele, heparina, interferonul, penicilina, sulfonamidele determină, de asemenea, o creștere a activității LDH. Prin urmare, atunci când se iau aceste medicamente, trebuie să se țină cont de posibilitatea creșterii activității LDH, care nu indică prezența proceselor patologice în organism..

Cauzele creșterii LDH din sânge

Cum să fii testat pentru LDH?

Alanina aminotransferaza (ALT, ALT)

Norma sanguină a alaninei aminotransferazei (ALT / ALT)

ALT / norma ALT
  • pentru bărbați
până la 40U / L
  • pentru femei
până la 32U / L


O creștere a activității ALT la persoanele sănătoase (fiziologică) poate fi cauzată de aportul anumitor medicamente (antibiotice, barbiturice, medicamente, medicamente antineoplazice, contraceptive orale, antiinflamatoare nesteroidiene, dicoumarine, echinacea, valeriană), efort fizic sever, traume. De asemenea, o activitate ALT ridicată se observă la adolescenți în perioada de creștere intensivă..

ALT în diagnosticul bolilor hepatice
La diagnosticarea stărilor patologice ale corpului, o creștere a activității ALT este un simptom specific al bolii hepatice acute. O creștere a activității ALT în sânge este detectată cu 1-4 săptămâni înainte de apariția simptomelor bolii și cu 7-10 zile înainte de apariția nivelului maxim de bilirubină în sânge. Creșterea activității ALT în boala hepatică acută este de 5-10 ori. O activitate ALT crescută pentru o lungă perioadă de timp sau creșterea acesteia în stadiile târzii ale bolii indică apariția necrozei hepatice masive.

Cauzele ALAT ridicat (ALAT)

Activitatea ALT ridicată în sânge este detectată în prezența unor astfel de patologii:

  • hepatită acută
  • ciroză
  • icter obstructiv
  • administrarea de medicamente hepatotoxice (de exemplu, unele antibiotice, otrăvire cu sare de plumb)
  • descompunerea unei tumori mari
  • cancer la ficat sau metastaze hepatice
  • arde boala
  • infarct miocardic extins
  • leziuni traumatice ale țesutului muscular
Pacienții cu mononucleoză, alcoolism, steatoză (hepatoză) care au suferit o intervenție chirurgicală la inimă pot prezenta, de asemenea, o ușoară creștere a activității ALT..

În afecțiunile hepatice severe (ciroză severă, necroză hepatică), atunci când numărul de celule hepatice active scade, precum și cu un deficit de vitamina B6, se observă o scădere a activității ALT în sânge.

Cum să fii testat pentru ALT (ALT)?

Aspartat aminotransferază (AST, AsAT)

Norma de aspartat aminotransferază (AST / AsAT)

Valori mai ridicate ale activității AST la persoanele sănătoase (fiziologice) sunt posibile cu efort muscular excesiv, luând anumite medicamente, de exemplu, echinaceea, valeriana, alcoolul, doze mari de vitamina A, paracetamol, barbiturice, antibiotice etc..

Norma AST / ASAT
  • pentru bărbați
15-31U / L
  • pentru femei
20-40U / L

Activitatea AST în serul sanguin crește de 4-5 ori în timpul infarctului miocardic și rămâne așa timp de 5 zile. Dacă activitatea AST este menținută la un nivel ridicat și nu scade în decurs de 5 zile de la atac, atunci aceasta indică un prognostic nefavorabil pentru un pacient cu infarct miocardic. Dacă există încă o creștere a activității enzimei în sânge, atunci acest fapt indică o extindere a zonei de infarct.

Cu necroză sau deteriorarea celulelor hepatice, crește și activitatea AST. Mai mult, cu cât activitatea enzimatică este mai mare, cu atât este mai mare gradul de deteriorare.

De ce este crescută aspartatul aminotransferazei (AST, AsAT)?

O creștere a activității AST în sânge este prezentă în următoarele cazuri:

  • hepatită
  • necroză hepatică
  • ciroză
  • alcoolism
  • cancer la ficat și metastaze hepatice
  • infarct miocardic
  • boli ereditare și autoimune ale sistemului muscular (distrofie musculară Duchenne)
  • mononucleoza
  • hepatoza
  • colestaza
Există o serie de alte condiții patologice în care apare și o creștere a activității AST. Aceste condiții includ - arsuri, traume, căldură, otrăvire cu ciuperci otrăvitoare.

Activitatea scăzută a AST se observă cu un deficit de vitamina B6 și prezența unei afectări hepatice extinse (necroză, ciroză).

Cu toate acestea, clinica folosește determinarea activității AST în principal pentru diagnosticarea afectării inimii și a ficatului. În alte condiții patologice, activitatea enzimei se schimbă, de asemenea, dar schimbarea acesteia nu este specifică, prin urmare, nu reprezintă o valoare diagnostic mare.

Coeficientul De Ritis. Cum să identificați un atac de cord din cauza leziunilor hepatice

Pentru diagnosticul diferențial al afectării ficatului sau a inimii, se utilizează coeficientul de Ritis. Coeficientul de Ritis este raportul dintre activitatea AST / ALT, care este în mod normal 1,3. O creștere a coeficientului de Ritis peste 1,3 este caracteristică infarctului miocardic, iar o scădere sub 1,3 este detectată în bolile hepatice.

Fosfataza alcalină (ALP)

Rata fosfatazei alcaline din sânge

  • adulți
30-90U / L
  • adolescenți
până la 400U / L
  • gravidă
până la 250U / L
Activitatea fosfatazei alcaline în sângele persoanelor sănătoase (creștere fiziologică) crește cu o supradoză de vitamina C, deficit de calciu și fosfor în dietă, luând contraceptive orale, preparate hormonale de estrogeni și progesteroni, antibiotice, sulfonamide, magnezie, omeprazol, ranitidină etc..

Fosfataza alcalină în diagnosticul bolilor hepatice și ale tractului biliar
Determinarea activității ALP în caz de boală hepatică suspectată are o specificitate ridicată și o valoare diagnosticată. Cu icter obstructiv, o creștere a activității fosfatazei alcaline din sânge are loc de 10 ori față de normă. Definiția acestui indicator este utilizată pentru confirmarea de laborator a acestei forme particulare de icter. Într-o măsură mai mică, o creștere a activității ALP apare în hepatită, colangită, colită ulcerativă, infecții bacteriene intestinale și tirotoxicoză.

Importanța fosfatazei alcaline în bolile osoase și în traumatologie
ALP este o enzimă marker a osteosintezei, adică crește activitatea bolilor osoase sau a metastazelor tumorilor la nivelul osului, precum și în vindecarea fracturilor.

Motive pentru creșterea fosfatazei alcaline

Cauzele nivelurilor scăzute de fosfatază alcalină

Cum să fii testat pentru fosfataza alcalină?

Pentru a determina activitatea ALP, sângele este prelevat dintr-o venă, dimineața, pe stomacul gol. Nu este necesară o dietă specială. Este necesar să se acorde atenție faptului că unele medicamente pot reduce sau crește activitatea fosfatazei alcaline, deci trebuie să consultați un medic dacă merită să întrerupeți administrarea acestor medicamente pentru o perioadă scurtă de timp. În laboratoarele moderne, activitatea enzimei este evaluată de viteza reacției enzimatice. Această metodă are specificitate ridicată, simplitate, fiabilitate și nu necesită mult timp pentru analiză..

Așadar, am examinat principalele enzime, a căror activitate este determinată printr-un test de sânge biochimic. Trebuie amintit că diagnosticul nu se poate baza doar pe datele de laborator, este necesar să se țină seama de istoricul, clinica și datele de la alte examinări. Prin urmare, datele furnizate ar trebui utilizate pentru consultare, dar dacă sunt detectate abateri de la normă, ar trebui să consultați un medic.